考博食品生物化学专题复习提纲

一、 蛋白质

蛋白质：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质生理功能：构造人的身体，结构物质，载体的运输，抗体的免疫，酶的催化，激素的调节，胶原蛋白，能源物质。 蛋白质的性质： 两性物质：（类似氨基酸） 水解反应：（酸，碱，酶的作用下，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸） 胶体性质：有些蛋白能够溶解在水里（鸡蛋白），形成溶液具有胶体性质

沉淀：高浓度中性盐，有机溶剂，重金属，生物碱或酸，热变性。使蛋白质溶解度降低，从而析出，叫做盐析，不影响性质，可逆过程，分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。变性后失去生理上作用，这种凝结是不可逆的，蛋白质的这种变化叫做变性。蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。（物理因素：加热，加压，搅拌，震荡，紫外线辐射，X射线，超声波等，化学因素：强酸，强碱，重金属盐，三氯乙酸，伊春，丙酮等）

颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。

气味反应：蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。 折叠：

蛋白质结构与功能之间的关系：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。 二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。 三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。

四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。

蛋白质合成过程：生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。 蛋白质的分析方法：

色谱分离法：离子交换色谱，凝胶过滤色谱，亲和色谱，最后用电泳（以电荷和质量来分离分子的技术）

电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，利用带电粒子在电场中移动

速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）：蛋白质先被处理打断蛋白质分子形态，变成线性，通过带大量电荷的SDS结合到蛋白质分子上克服了蛋白质分子原有的电荷影响而得到恒定的荷质比，然后按照分子量大小进行分离，通过蛋白质表扬进行对比。 二维电泳（2DE）：复杂蛋白质在水平方向上被等电聚集，一种通过不同点和来分离分子的技术。这些带电的被分离的混合物在垂直方向上经历凝胶电泳，按照大小分子进行分离。 质谱法（MS）：将蛋白质分子放在有机分子基质中，由镭射脉冲辐射，导致蛋白质样品解离，蛋白质可以由系列的例子来鉴定。

蛋白质等电点：使点白纸表面净电荷为零的pH值，英文缩写pl 影响电泳的因素：pH，缓冲液的离子强度，电场强度，电渗现象

电泳选择：DNA电泳一般使用的都是琼脂糖凝胶电泳，电泳的驱动力靠DNA骨架本身的负电荷。

蛋白质电泳（一般指SDS-PAGE）一般使用的都是聚丙烯酰胺凝胶电泳，电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。 所以相同点就是样品都是带负电荷的，从负极向正极移动，移动的距离都和样品的分子量有关。而且这两个电泳体系可以互相交换使用。进行大分子蛋白质电泳时，可以考虑换用琼脂糖凝胶，因为该体系孔径大。相反，如果需要精确到各位数碱基的DNA电泳也可以使用聚丙烯酰胺凝胶系统，因为使用该系统可以将相差一个碱基的两条DNA链分开。

必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。

ATP：三磷酸腺苷，水解时释放出能量较多，是生物体内最直接的能量来源。

α螺旋与氨基酸：①侧链基团的电荷性质和大小都有影响，甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，是α螺旋的破坏者；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 不存在脯氨酸残基，脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα－N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。

二、 酶

酶：指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。 酶的催化反应：酶是一类生物催化剂，生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。

酶与无机催化的共性：1。相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。

酶的催化特性：高效性，专一性，多样性，温和性。活性可调节性，易变性，有些酶的催化性与辅助因子有关。 酶的分类与催化特性：

氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。

转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。

水解酶类（hydrolases ）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、

磷酸酶、糖苷酶等。

裂合酶类（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应，使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。

异构酶类（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。

合成酶类（ligase）催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。

Taq DNA聚合酶：Taq DNA聚合酶是从一种水生栖热菌(Thermusaquaticus)yT1株分离提取的·yT是 一种嗜热真细菌，能在70～75℃生长，一般适用于DNA片段的PCR扩增、DNA标记、引物延伸、序列测定、平末端加A等，产物可直接用于T-A克隆载体。 酶活力测定：在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适。 定义：指酶催化一定化学反应的能力。

单位：在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。温度规定为25度，其他条件取反应的最适条件。

比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活力越高则酶越纯。

转化数：每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达36×106每分，催化周期为1.7微秒。

RNA聚合酶：以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5′-三磷酸合成RNA的酶。也称转录酶

纤维素酶解：末端糖苷水解酶,支链糖苷水解酶,链内糖苷水解酶,还有双糖苷键水解酶

三、 脂肪

脂肪的分类：脂肪是甘油和三分子脂肪酸合成的甘油三酯。 鞘糖脂：脑苷脂类、神经节昔脂。

脂蛋白：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。

类固醇：胆固醇、麦角因醇、皮质甾醇、胆酸、维生素D、雄激素、雌激素、孕激素。 脂肪的功能：供给人体热量作用，构成身体组织和生物活性物质的作用，调节生理机能的作用，溶解营养素的作用，维持人体体温，固定体内脏器

不饱和脂肪酸：除饱和脂肪酸以外的脂肪酸，不饱和脂肪酸根据双键个数的不同，分为单不饱和脂肪酸和多不饱和脂肪酸二种。根据双键的位置及功能又将多不饱和脂肪酸分为ω-6系列和ω-3系列。α-亚麻酸，亚油酸。调节血脂，清理血栓，免疫调节，维护视网膜提高视力，补脑健脑，改善关节炎症状减轻疼痛 必需脂肪酸：一类维持生命所必需的体内部不能合成或者合成速度不能满足需要而必须从外界摄取的脂肪酸。 多不饱和脂肪酸：指含有两个或两个以上双键且碳链长度为18～22个碳原子的直链脂肪酸。

四、 碳水化合物

褐变：褐变指在食品加工，贮藏过程中颜色发生变化而趋向加深的现象

非酶褐变：maillard反应，食品体系中含有氨基的化合物与含有羰基的化合物之间发生反应