糖类 P6 三

11．对映体(diastereomer) 13．异头物(anomer) 14．异头碳(anomeric carbon) 15．半缩醛(hemiacetal) 16．变旋(mutarotation)

18．糖苷键(glycosidic bond) P7 五

2．构型与构象有何区别？

4．下列符号所代表的糖类化学名称分别是什么。

A. Glc B. Fuc C. Gal D. NAM E. NAG F. GalNAc G. Glc-6-P 7．已知葡萄糖在溶液中以环式结构存在，为什么仍然具有还原性？ 8．指出下列寡糖和多糖的单糖残基和糖苷键类型，哪些是还原糖？

麦芽糖、乳糖、蔗糖、海藻糖、纤维二糖、棉子糖、淀粉、纤维素、糖原、几丁质 9. 请画出葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖的直链、环状结构。 脂类 P12 三

1．必需脂肪酸（essential fatty acid） 4．碘值（iodine value） 6．酸值（acid value） P12 五

2．写出下列简写符号的脂酸结构式：(1)16:0(2)14:3(7，10，13) 5．脂类物质在生物体内主要起那些作用？

6．简述脂蛋白的种类。（2003年中山大学医学院考研题）

P13 六

2．测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。

求(1)甘油三酯的平均相对分子质量

(2)甘油三酯分子中平均有多少个双键？(KOH的相对分子质量为56，碘的相对原子质量为126.9).

蛋白质化学（一） P18 三

2. 必需氨基酸(essential amino acid, EAA) 3. 等电点(isoelectric point, pI) 4. 肽键(peptide bond) 5. 二面角(dihedral angle) 6. 肽平面/单位(peptide plane/unit) P20 五

3. 下列试剂常用于蛋白质化学研究：CNBr、丹磺酰氯、脲、二硝基氟苯(CNFB)、6 mol/L HCl、?-巯基乙醇、水合茚三酮、胰蛋白酶、异硫氰酸苯酯、胰凝乳蛋白酶、SDS；指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂？ (2002年西南大学考研题) ① 测定小肽的氨基酸顺序

② 鉴定肽的氨基末端残基(所得肽的量不足10–7g)

③ 不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂 ④ 在芳香族氨基酸残基的羧基一侧裂解肽键 ⑤ 在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键

4. 蛋白质二级结构的类型、特点及其在分子整体空间结构的作用。 (2000年首都师范大学考研题)

6. 用1mol酸水解五肽，得2个Glu和1个Lys；用胰蛋白酶裂解成两个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；碎片之一用DNP水解得DNP-Glu；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu。写出该五肽顺序 (2001年北京师范大学考研题)

7. 八肽氨基酸组成为Asp、Ser、Gly、Ala、Met、Phe、Lys2 ① FDNB与之反应再酸水解，得DNP-Ala

② 胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，其组成为Asp、Gly、Lys和Met，此四肽与FDNB

反应生成DNP-Gly

③ 胰蛋白酶消化八肽后，得到组成为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的两个三肽及一

个二肽，此二肽被CNBr处理后游离出Asp

请写出八肽的顺序及推理过程 (2002年北京师范大学考研题) 9. 根据氨基酸通式的R基团极性性质，20种常见氨基酸可分成哪四类？

11. 一种纯酶按质量算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，试计算其最低相对分子质量(亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量均为131)。 蛋白质化学（二） P31 三

5．β折叠片（β-pleated sheet） 7．无规则卷曲（random coil）

9．超二级结构（super-secondary structure） 10．结构域（structure domain） 11．亚基(subunit) P33 五

1．蛋白质的α螺旋结构有何特点？ 2．蛋白质的β折叠结构有何特点？

4．什么是蛋白质的二级结构？稳定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中存在的脯氨酸对α螺旋的形成有何影响，为什么？哪种蛋白质完全由α螺旋构成？（2002年浙江大学考研题）

5．蛋白质的三级结构与亚基概念的区别？ （2001年上海第二医科大学考研题） 8．举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸结构。（2005年中国科学院考研题） 13．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

蛋白质化学（三） P40 三

2．寡聚蛋白（oligomeric protein） 3．同源蛋白（homologous protein）

4．协同效应（synergism or synergistic effect） 7．波尔效应（bohr effect） 8．别构效应（allosteric effect） P41 五

3．试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。（2004年中山大学医学院考研题） 7．比较肌红蛋白和血红蛋白的氧和曲线，并加以简单说明 （2002年广州医学院考研题） 9．简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 （2002年北京师范大学题） 13．在体外，用下列方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响？

（1）pH从7.0增加到7.4。

（2）CO2分压从13.33×102Pa（10torr）增加到53.33×102Pa（40torr）。 （3）O2分压从79.99×102Pa（60torr）下降到26.66×102Pa（20torr）。 （4）2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L。 （5）α2β2解聚成单个亚基。

14．胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？

蛋白质化学（四） P50 四

1．指出从分子排阻层析柱上洗脱下列蛋白质时的洗脱顺序：为什么？分离蛋白质的范围是5000到。 （2000年中国科学院，2003年上海师范大学考研题）

蛋 白 质 肌红蛋白（马心肌） 过氧化氢酶（马肝） 细胞色素C（牛心肌） 肌球蛋白（鳕鱼肌） 糜蛋白酶原（牛胰） 血清清蛋白（人）

16．将A（200 000），B（150 000），C（75 0000），D（65 000）4种蛋白质的混合液进行凝胶过滤层析，下图中哪个图是真正的层析图，说明理由。凝胶的排阻相对分子质量界限是100 000左右。

A,B 相对分子质量

16900 13370 23240 68500

光吸收(280nm)光吸收(280nm) CD光吸收(280nm)BC,D AC D流出液／mL (a)

流出液／mL (b)

流出液／mL (c)

酶 P66 三

1.核酶（ribozyme）

4.活化能（activation energy） 8.辅酶（coenzyme） 9.辅基（prosthetic group）

14.酶的专一性(enzymatic specificity) 17.诱导契合假说（induced-fit hypothesis） 18.酶活力（enzyme activity） 27.抑制作用（inhibition） 28.抑制剂（inhibitor）