生物化学习题及答案_酶 下载本文

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25.错:因为不知道纯化前后的比活分别是多少,因此无法计算比活的提高倍数。 36.错:酶反应的最适pH值不仅取决于酶蛋白本身的结构,还与底物种类、浓

度及缓冲液成分有关。

27.错:B族维生素中维生素B3不含环状结构,其余都是杂环化合物。 28.对:所有B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分参与代谢。 29.错:维生素K可以作为γ-羟化酶的辅酶,促进凝血。

30.对:如酵母的生长需要维生素B6等,植物的生长也有需要维生素的现象。 31.对:如豌豆子叶可以合成维生素C,供整体使用;去除子叶后,则豌豆子叶

生长不良。

32.错:维生素E极易被氧化,因此可做抗氧化剂。

(六)问答题及计算题(解题要点)

1.答:(1)酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸,证明酶

是由氨基酸组成的。

(2)酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。

(3)一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等,同样可以使酶变性失活。

(4)酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质,如不能通过半透膜、可以电泳等。

(5)酶同其他蛋白质一样是两性电解质,并有一定的等电点。

总之,酶是由氨基酸组成的,与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质,所以酶的化学本质是蛋白质。

2.答:(1)共性:用量少而催化效率高;仅能改变化学反应的速度,不改变化

学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。

(2)个性:酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高,具有高度的专一性,

容易失活,活力受条件的调节控制,活力与辅助因子有关。

3.(1)1982年,美国的T.Cech发现原生动物四膜虫的26S rRNA前体能够在完

全没有蛋白质的情况下,自我加工、拼接,得到成熟的rRNA。

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(2)1983年,S.Atman和Pace实验室研究RNase P时发现,将RNase P的蛋

白质与RNA分离,分别测定,发现蛋白质部分没有催化活性,而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。

(3)1986年,T.Cech发现在一定条件下,L19 RNA可以催化Poly C的切割

与连接。

4.答:(1)绝对专一性;(2)相对专一性(族专一性);(3)相对专一性(键专

一性);

(4)立体专一性(旋光异构专一性);(5)立体专一性(顺反异构专一性);(6)立体专一性(识别从化学角度看完全对称的两个基团)。 5.答:(1)蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL;

(2)比活力=(1500/60×1ml/0.1mL)÷0.625mg/mL=400U/mg; (3)总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg; (4)总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。

6.答:(1)V~[S]图是双曲线的一支,可以通过其渐近线求Vmax,V=1/2Vmax时

对应的[S]为Km;优点是比较直观,缺点是实际上测定时不容易达到Vmax,所以测不准。

(2)1/V~1/[S]图是一条直线,它与纵轴的截距为1/Vmax,与横轴的截距为

-1/Km,优点是使用方便,Vmax和Km都较容易求,缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端,作图时直线斜率稍有偏差,Km就求不准。

(3)V~V/[S]图也是一条直线,它与纵轴的截距为Vmax,与横轴的截距为

Vmax/Km,斜率即为-Km,优点是求Km比较方便,缺点是作图前计算较繁。 (4)[S]/V~[S]图也是一条直线,它与纵轴的截距为Km/Vmax,与横轴的截距

为-Km,优缺点与V~V/[S]图相似。

(5)直接线性作图法是一组交于一点的直线,交点的横坐标为Km,纵坐标为

Vmax,是求Vmax和Km的最好的一种方法,不需计算,作图方便,结果准确。 7.答:(1)一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂,

使它在动物体内不致被消化。

(2)蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂,煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破

坏,否则食用后抑制胰蛋白酶活性,影响消化,引起不适。 8.答:作1/V~1/[S]图,可知是竞争性可逆抑制剂。

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9.答:(1)酶量(mmol)=1.2×5/150 000=4.0×10-5mmol;

(2)碘乙酰胺量(mmol)=3.0×10-2/185=1.6×10-4mmol,所以酶的催化亚基数为4。

10.答:据V~[S]的米氏曲线,当底物浓度大大低于Km值时,酶不能被底物饱

和,从酶的利用角度而言,很不经济;当底物浓度大大高于Km值时,酶趋于被饱和,随底物浓度改变,反应速度变化不大,不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时,反应速度对底物浓度的变化较为敏感,有利于反应速度的调节。

11.答:底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争

性抑制剂与酶的底物结合位点结合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。 12.答:(1)当[S]=Km时,V=1/2Vmax,则Vmax=2×35=70μmol/min; (2)因为V=Vmax/(1+Km/[s]),所以Km=(Vmax/V-1)[s]=1.5×10 -5mol/L; (3)因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min; (4)V=Vmax/(1+[I]/Ki)=40μmol/min。

13.答:酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下,一

半解离,一半不解离,因此既可以作为质子供体(不解离部分),又可以作为质子受体(解离部分),既是酸,又是碱,可以作为广义酸碱共同催化反应,因此常参与构成酶的活性中心。 14.答:(A)―(3)―(Ⅴ);

(B)―(4)―(Ⅲ),(Ⅳ); (C)―(7)―(Ⅷ); (D)―(1)―(Ⅸ); (E)―(2)―(Ⅰ),(Ⅱ); (F)―(5)―(Ⅵ),(Ⅶ); (G)―(6)。

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