tRNA是细胞分子质量最小的RNA，由70到120个核苷酸组成，而且具有15%~20%的稀有碱基，稀有碱基除假尿嘧啶核苷与次黄嘌呤核苷外，主要是甲基化了的嘌呤和嘧啶。
所有tRNA均可呈现出三叶草形的二级结构（还有倒L型的三级结构），而且都具有如下的共性：
①5’末端具有G（大部分）或C。 ②3’末端都以ACC的顺序终结。 ③有一个富有鸟嘌呤的环。 ④有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。 ⑤有一个胸腺嘧啶环。
2、核糖体RNA(rRNA) 是组成核糖体的主要成分，有着复杂的多环多臂结构,rRNA一般与核糖体蛋白质结合在一起，形成核糖体（合成蛋白质的工厂）。
五、酶催化作用的特点？
1、温和条件下的极高催化效率
酶在温和条件下能通过各种不同的复杂机制，使底物结合在活性中心后能以更高的效率生成过渡态，从而实现高效的催化效率，促使反应速度大大加快。 2、高度专一性
酶对所结合底物的选择性和生成确定结构产物的性质，称为酶专一性或特异性。下分： 绝对专一性【有的酶只能作用于唯一结构的底物，催化其发生某确定的反应生成相应产物】
相对专一性【有些酶可作用于具有相同官能团或化学键的某类化合物，催化其发生特定的类型的化学反应，生成具有特定结构的产物】
立体异构专一性【绝大多数酶对底物的立体异构体具有明确的选择性，只能作用于立体异构体中的某一种，或生成具有某种相应立体结构的产物】
光学异构专一性【酶通常对底物的光学异构体有明显的选择性，产物也会是只具有某种光学活性的构型】
3、对环境因素的敏感性
酶的化学本质是蛋白质，其活性的发挥依赖于其特有的空间动态构象，因此只有在较温和条件下才能有效发挥其催化作用。 4、活性的可调节性
生物细胞对代谢的调控是通过调节代谢途径中的酶活性来实施的，尤其是通过调节限速酶活性以达到对代谢速度的精确调节。
六、简述酶原及其生理意义
有些定位在特定部位的酶在细胞内刚 分泌/合成 时没有活性，必须在对应生理环境下得到相应信号启动，才被另外的蛋白酶专一性的水解一个或数个肽键，释放出对应的小肽；同时导致构象发生明显变化，形成对应的活性中心或使活性中心对外开放，发挥活性。这种无活性的酶前体称为酶原，而酶原转化成活性酶的过程称为酶原激活（实质上是酶活性中心 形成/暴露 的过程） 酶原激活的生理意义：
首先，酶原形式是物种进化过程中出现的一种自我保护现象；
其次，酶原相当于酶的储存形式，可以在需要的时候快速启动使其发挥催化作用以适应机体的需要。
七、影响酶促反应速度的因素
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
酶促反应的初始速度与酶分子的浓度成正比，当底物分子浓度足够时（酶被底物饱和），酶的浓度越高，底物转化的速度越快，接近于最大反应速度。但当酶浓度很高时，并不保持这种关系。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
1、在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，两者接近线性关系，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加；
2、底物浓度进一步增高，反应速度不再与它成正比，而是缓慢增加；
3、当底物浓度达到一定量后，即使再增加底物浓度，酶促反应速度也不增加。
酶反应动力学方程：V=Vmax·[S]/（Km+[S])，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。 （3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。 （4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。﹙但胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右﹚ （5）激活剂对酶促反应速度的影响
能通过特定机制激活酶（使酶从无活性到有活性，或使酶的活性增加）的物质称为酶的激活剂。分为必须激活剂和非必需激活剂。最常见的激活剂是金属离子。 （6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。 对酶促反应的抑制可分为不可逆性抑制和可逆性抑制两种。
可逆抑制：酶可逆抑制剂以非共价键与 酶/酶-底物复合物 的特定区域可逆结合生成复合物，使酶的活性降低甚至消失。可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，造成酶活性下降从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但会影响酶将底物转化为产物，导致酶活性下降，这种作用称为非竞争性抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
另外，有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
八、什么是血糖？简述其来源和去路
指血液中的葡萄糖，正常人的空腹血糖浓度为3.89~6.11mmol/L 。 血糖的来源：
1、食物中的糖类物质经消化吸收进入血中。【这是血糖的主要来源】 2、肝储存的糖原分解成葡萄糖入血。【这是空腹时血糖的直接来源】
3、禁食时，以甘油、某些有机酸及生糖氨基酸为主的非糖物质，通过糖异生作用转变为葡萄糖以补充血糖。 血糖的去路：
1、葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能。【这是血糖的主要去路】 2、餐后肝、肌肉组织可将葡萄糖合成糖原进行储存。 3、转化为非糖物质，例如脂肪、非必须氨基酸等。
4、转变为其他糖及糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖、糖醛酸等； 5、当血糖浓度高于8.9mmol/L时（160mg/dl）时，随尿排出，形成糖尿。
类似的问题：
九、什么是血氨？简述其来源和去路
血液中的氨称为血氨，正常不超过60μmol/L， 血氨的来源：
1、氨基酸及胺的分解，以氨基酸通过脱氨（主要是联合脱氨基作用）产生的氨为主，体内的胺类物质在胺氧化酶催化下分解产生的氨为次；
2、肠道吸收，此来源的氨转运至肝脏合成尿素的量，相当于正常人每天排出尿素总量的1/4；
3、肾脏中产生的氨，肾小管上皮细胞的谷氨酰胺水解产生谷氨酸和氨。 血氨的去路：
1、在肝中合成尿素，肝细胞通过鸟氨酸循环将有毒的氨转化为无毒的尿素后排出体外；【主要去路】
2、氨和谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺； 3、通过α-酮酸氨基化合成非必需氨基酸，或合成其他含氮物； 4、肾小管产生的氨，和原尿中的氢离子结合形成铵盐排出体外。
十、试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）
②tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分)
③rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
十一、DNA双螺旋结构有什么特点？意义？ 【特点】
a.两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）。（2分）c. 螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm.，螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为3.4nm。（2分）
【意义】
该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。
十二、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。
【糖的有氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。 【糖的无氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乳酸。
【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖→5-磷酸核糖、NADPH。 【糖原合成】葡萄糖→肝糖原、肌糖原。
【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。 十三、请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。（5分）
三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。（各1分）
十四、
1、DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？ a.严格遵守碱基的配对规律。 b.在复制时对碱基的正确选择。 c.对复制过程中出现的错误及时校正
2、从分子水平说明生物遗传信息储存的主要方式，又是如何准确的向后代传递遗传信息的。
生物遗传信息主要通过DNA的方式储存。DNA的双螺旋结构及复制时的碱基互补配对原则，使用RNA作为引物，3’-5’外切酶活性，沿3’-5’方向识别和切除。错配的碱基，通过DNA的修复系统校正。
十五、
1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？