的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。 10、核酶-有催化作用的RNA。
第五部分 问答题
1、酶的活性中心有何特点？
酶的活性中心特点：
（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分； （2）酶的活性部位是一个三维实体； （3）酶的活性部位与底物诱导契合；
（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内； （5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上； （6）酶活性部位具有柔性或可运动性 2、简述酶具有高效催化的因素 答案要点：
（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。
（2）、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。
（3）、酸碱催化
（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。 3、酶为何有高效的催化效率，其机制如何？
答案要点： A 邻近和定向效应 B 诱导契合和底物形变
C 电荷极化和多元催化 D 疏水的微环境 4、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
解答要点:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有一定的意义.
5、很多酶的活性中心均有组氨酸残基参与，请解释原因。 答题要点：
酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。 6、酶作为生物催化剂与一般化学催化剂比较有何共性及其个性？ 答题要点：
1、共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应 的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
2、个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 7、简述竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别
竞争性抑制剂 抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km值增大，Vm不变。
非竞争性抑制剂 非抑制剂结构与底物不相似或完全不同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。
8、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 9、举例说明酶的三种特异性。 答案要点：
A结构专一性 琥珀酸脱氢酶、脲酶等 B 立体专一性 胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶 10、影响酶活性的主要因素。 答案要点：
主要有温度、pH、激活剂、抑制剂 、离子浓度、压力等。
第六部分 论述题
1、论述Km值和Vmax的意义。
答案要点：Km值的意义：⑴Km是反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位是mmol/L。⑵当中间解离成E和S的速度》分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数＝[E]/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换成产物的分子数。 2、论述影响酶促反应速度的主要因素及机理。 答案要点：
温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。这些因素的影响机理如下: 温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。 3、可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。 答案要点：
可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。
⑴竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增加，Vmax不变。
⑵非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。抑制程度的大小决定与抑制剂的浓度。动力学参数Km值不变，Vmax降低。
⑶反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加[S]反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。 4、试比较不同酶的专一性并解析之。 答案要点：A、酶的各种专一性
B、举例说明酶的专一性
C、关于酶专一性的假说
5、在很多酶的活性中心均有His残基参与，为什么？请解释。 答案要点：
A 酶活性中心的概念 B 氨基酸侧链基团的性质 C 组氨酸侧链的特殊性