医学生物化学100页练习题

A.通过分子内肽键之间的氢键维持稳定

B.侧链(R基团)之间的相互作用可影响?螺旋稳定性 C.通过疏水键维持稳定

D.是蛋白质的一种二级结构类型

E.脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成 37.?片层结构

A.只存在于?角蛋白中

B.只有反平行式结构,没有平行式结构 C.?螺旋是右手螺旋,?片层是左手螺旋 D.主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层 E.肽平面的二面角与?螺旋的相同

38.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是

A.二硫键 B.盐键 C.氢键 D.范德华力 E.疏水键 39.下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?

A.溴化氰 B.2,4-二硝基氟苯 C.?-巯基乙醇 D.碘乙酸 E.三氯醋酸 40.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时

A.可使蛋白质稳定性增加

B.可使蛋白质表面的净电荷不变 C.可使蛋白质表面的净电荷增加

D.可使蛋白质稳定性降低,易于沉出 E.可使蛋白质表面水化膜无影响

41.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3,电泳时欲使其中四

种泳向正极,缓冲液的pH应是多少

A.4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0

42.以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋电泳,使用pH8.6巴比妥缓冲液,各种蛋白质的

电荷状态是?

A.清蛋白和球蛋白都带负电荷

B.清蛋白带负电荷,球蛋白带正电荷

C.清蛋白和?1-球蛋白带负电荷,其它蛋白带正电荷

D.清蛋白,?1,?2-球蛋白都带负电荷,其它蛋白带正电荷 E.清蛋白和球蛋白都带正电荷

43.醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带,由正极数起它们的顺序是

A. A, ?1,?,?,?2 B.A, ?, ?1, ?2, ? C.A, ?1, ?2, ?, ? D.A, ?1,?2 ,?, ? E.?1,?2 ,?,?, A 44.蛋白质变性是由于

A.蛋白质一级结构的改变 B.蛋白质亚基的解聚

C.蛋白质空间构象的破坏 D.辅基的脱落 E.蛋白质水解

45.向卵清蛋白溶液中加入0.1mol/L NaOH,使溶液呈碱性,并加热至沸后立即冷却,此时

A.蛋白质变性沉出 B. 蛋白质变性,但不沉出 C. 蛋白质沉淀但不变性 D.蛋白质变性,冷却又复性 E. 蛋白质水解为混合氨基酸 46.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入

A.硫酸铵 B.三氯醋酸 C.氯化汞 D.对氯汞苯甲酸 E.1mol/L HCL 47.球蛋白分子中哪一组氨基酸可形成疏水键?

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A.Glu-Arg B.Asp-Glu C.Phe-Trp D.Ser-Thr E.Tyr-Asp 48.下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内?

A.Tyr B.Glu C.Asn D.Val E.Ser 49.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量?

A.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 B.280/260nm紫外吸收比值 C.圆二色性 D.凯氏定氮法 E.荧光分光光度法 50.下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开?

A.纸层析 B.阴离子交换层析 C.阳离子交换层析 D.凝胶过滤 E.电泳 51.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A.马肝过氧化氢酶(分子量247,500) B.肌红蛋白(分子量16,900) C.血清清蛋白(分子量68,500) D.牛?-乳球蛋白(分子量35,000) E.牛胰岛素(分子量5,700)

52.有一蛋白质水解产物在pH5.5用阳离子交换剂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是

A.Val (pI 5.96) B.Lys (pI 9.74) C.Asp (pI 2.77) D.Arg (pI 10.76) E.Tyr (pI 5.66)

二、填空题

1. 增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做 ,在高离子强

度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做 。

2. 在电场中蛋白质不迁移的pH值叫做该蛋白质的 。 3. 在正常生理条件下(接近pH=7),蛋白质中 和 氨基酸残基的侧链几乎完

全带正电荷,但 氨基酸残基的侧链只是部分带正电荷。

4. 蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物,在蛋白质分子中,氨基酸之间通过

相连,蛋白质分子中的 是由一个氨基酸的 与另一个氨基酸的 脱水形成的 。

5. 构型的改变需有 的断裂与生成,而构象的改变只需要 的旋转和 的改变即可。

6. 具有独特的、专一的 是蛋白质的一个突出的特征。

7. 蛋白质分子中的二级结构的结构单元有: 、 、 、 。 8. 蛋白质分子侧链之间的相互作用,除了 、 、 等非共价键外,还有 侧链 结合成的 ,它是共价健。

9. 具有四级结构的蛋白质,其亚基缔合的数目、 、 、

都是专一、有序的,亚基借助于弱的共价键,如 、 、 等缔合。

10.由于各种蛋白质的 和 不同,故盐析时所需的 和 均不同。 11.蛋白质的一级结构专指 ,它是由 决定的。 12.蛋白质的 结构,是在分子水平上阐明蛋白质结构与其功能关系的基础。 13.蛋白质的空间结构具有独特性和专一性,它决定各种蛋白质的 和

14.整个肽链的主链原子中 和 之间的单链是可以旋转的,此单键的旋

转决定两个肽键 的相对关系。肽键 间的相对旋转,使主链可以以非常

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多样的 出现。

15.相邻螺旋之间借螺旋上段肽腱的 和下段的 形成 而稳定。

16.肽键中的 和 均参与形成氢键,因此保持了?螺旋的最大 。氢键方

向与螺旋轴 。

17. 、 及 均对?-螺旋的形成及稳定有影响。

和 氨基酸残基较难参与形成稳定的?-螺旋。

18.使?-片层结构稳定的因素是链间肽腱的 与 形成的氢链,侧链R基团位

于肽腱平面的 或 。

19.?-转角一般由 个连续的氨基酸残基构成,在此种回折中,起稳定作用的氢键在

回折前 肽键平面的 与其后 肽键平面的 之间形成。 20.motif的两个常见形式是 和 。

21.在含有多个结构域的蛋白质分子中,每个结构域的 和 相对独立,各

结构域自身紧密,而相互间的关系 ,常以 的肽段相连接,由于结构域之间连接的柔韧性,结构域之间可有 ,这种 对表达蛋白质的功能是重要的。

22.多肽链的侧链R基因按极性可分成两类,一类是没有极性的 ,如

和 等,它与水的 低。另一类是带有极性的 ,包括 、 、 、 、 、 等,它与水的 高。

23.存在于水溶液中的一条肽链,其 氨基酸残基处于蛋白质分子内部,

而 氨基酸残则处于蛋白质分子表面,其 相互之间可形成氢键。

24.四级结构的定义是亚基的 ,亚基间 与 的布局,但不包

括亚基内部的 。

25.蛋白质的特征就是有生物学作用,有特定的 ,各种蛋白质

的 、 都与特定的 密切相关,而特定的 是由蛋白质的 决定的。

26.蛋白质构象的改变有两种情况,一种是 ,另一种是 。

27.蛋白质的功能与各种蛋白质特定的 密切相关,某种蛋白质特定

的 是这种蛋白质表达特定 的基础,构象发生变化,其 、 也随之改变。

28.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用,它的 会丧失,同时还伴随着蛋白质 的降低和一些 常数的改变等。

29.蛋白质的变性就是多肽链从 变到 的过程。在这个过程中,蛋白质的

不变, 受到破坏,以致特定的 被破坏,失去 。 30. 是蛋白质变性的结构基础,而 是变性的主要表现,它说明了变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。

31.蛋白的热变性主要是肽链受过分的 而引起 破坏,它一般是

的。

32.组成蛋白质的各个 共同控制着蛋白质分子完整的 ,并对信息

作出反应。

33.多肽链的中 排列顺序决定该肽链的 、 方式,也就是说各种天然蛋白质的肽链在 所取得的 是它在生物体的条件下热力学上最稳

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定的结构。

34.从进化情况看,物种间 越近,残基 越少,生物的分类差距与

的变化量大体平衡,有明显的相关。因而根据它们在 差异的程度,可以断定它们在 关系上的远近。

35.蛋白质分子中除两端的游离 和 外,侧链上尚有 及 中的非?-羧基, 及 分子中的非?-氨基, 的咪唑基等。

36.蛋白质分子在酸性环境中, 的解离受到抑制,接受 的能力增强,使蛋白质分子带 ,在碱性环境中,蛋白分子可释放 而带 。

37.蛋白质在低于其等电的pH环境中,带 ,在电场中的向 移动。反之,则向电场 移动。

38.蛋白质分子在电场中移动的速度和方向,取决于它所 以及蛋白质分子的 和 。

39.蛋白质平均含氮量为 ,组成蛋白质分子的基本单位是 ,共有 种。

40.蛋白质分子中的氨基酸之间是通过 相连的,它由一个氨基酸的 与另一个

氨基酸的 脱水缩合而形成。

41.每个肽分子都有一个游离的 末端和一个游离的 末端,肽链中的氨基

酸单位称 。

42.蛋白质一级结构是指 ,构成一级结构的化学键是 。 43.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是 ,有 、 及

等非共价键及共价键 键。

44.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为 。

45.蛋白质在溶液中是以 形式存在,当溶液的pH>其pI时,蛋白质带

,pH

收,该性质可用来 。

49.血红蛋白是一种具有 效应的蛋白质,它由 肽链组成,其中2

条 ,2条 。

50.用醋酸纤维薄膜电泳,可将血浆蛋白分为 、 、 、

及 等。

三、简答题 1. 多肽链

2. 蛋白质的构象 3. 蛋白质变性及复性 4. motif

5. 别构作用(变构作用)

6. 蛋白质变性与沉淀和凝固的区别

四、问答题

1. 就蛋白质的?-结构而论,侧键R基团指向什么方向?为什么一种稳定的?-结构需要侧链

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R基小的氨基酸?

2. 测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些? 3. ?-螺旋的结构特点是什么?

4. 何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的 α-羧基、α -氨基和胍

基的pK值分别为2.17,8.04和12.48) 5. 怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响?

6. 什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何特征? 7. 引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些? 8. 简述蛋白质盐析的基本原理

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