一、名词解释
1.蛋白质变性：指在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
2.蛋白质的三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间的排布。
3.蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及其相互作用。 4.关键酶：代谢途径中决定反应的速度和方向的酶。
5.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶前体称为酶原。 6.必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。 7.糖酵解：在无氧或缺氧情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。
8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程。 9.糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
10.酮体：酮体是脂肪酸在肝内氧化分解的正常中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。 11.底物水平磷酸化：使能量集中并直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他NDP的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相耦联的反应过程。
12.氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，氧化释出的能量驱动ADP 磷酸化生成ATP，这种呼吸链的氧化反应与ADP的磷酸化反应的偶联过程。
13.联合脱氨基作用：指将氨基酸转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用耦联进行的脱氨基方式。 14.一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的基团。
二、简答题
1、简述组成蛋白质的氨基酸的结构特性。
答: ①α-碳原子连有4个基团或原子：氨基（亚氨基）、羧基、侧链和氢；
②氨基酸都是α-氨基酸；
③除甘氨酸外，均为L型氨基酸（α-碳原子是不对称原子）。
2、简述维系蛋白质三级结构的化学键。
答: ①多肽链侧链基团之间形成的非共价键（次级键）：疏水键、离子键（盐键）、氢键、范德华引力（以疏水键为最重要）；
②共价键：二硫键。
3、简述引起蛋白质变性的因素及变性后理化性质有何改变。 答：因素：物理因素：高温、高压、超声波、射线等；
化学因素：强酸、强碱、有机溶液、重金属离子等。
改变：①生物学活性丧失；②理化性质改变：溶解度下降，粘度增加；③易被蛋白酶水解。
4、生物体内的能量载体是什么？它有何结构特点？ 答：载体：ATP
结构特点：由腺嘌呤、核糖和3个磷酸组成的单核苷酸。 含有2个高能磷酸键。
5、试述体内氨的来源与去路。
答：来源：1.氨基酸脱氨基作用生成的氨是体内氨的主要来源。 2. 肠道吸收的氨。
3. 肾脏的谷氨酰胺水解生成的氨。 去路：氨在肝内生成尿素，随尿排出。
6、简述联合脱氨基作用及其意义。
答：作用：①转氨基作用与氧化脱氨基作用偶联进行的反应
②体内氨基酸脱氨基的主要方式
意义：①是体内大部分组织大多数氨基酸脱氨基的方式
②全过程可逆，是体内合成非必需氨基酸的重要方式
7、简述一碳单位的定义及其生理功能。 答：定义：具有一个碳原子的基团。
生理功能：①直接参与核酸的生物合成
②一碳单位代谢障碍可引起巨幼红细胞贫血
③体内许多具有重要生理功能的化合物
8、简述遗传中心法则。 答：
9、简述DNA复制的特点。 答：①固定起始位点
②双向复制 ③半保留复制 ④半不连续复制 ⑤高保真性复制
10、简述半保留复制的定义和意义
答：定义：子代细胞的DNA中一股单链完整地来源于亲代，而另一股单链则完全重新合成，两个子
细胞的DNA都和亲代DNA的碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。
意义：DNA中贮存的遗传信息正确无误的传递给子代，体现了遗传的保守性，是物种稳定的分
子基础。
11、DNA复制为什么会产生岗崎片段？
答：在DNA复制中，合成走向与解链方向相反的子链必须待模板母链解开一定长度后才能从5′→ 3′方向合成引物并延长，这种过程周而复始，因此该子链的合成是不连续的，这种不连续DNA片段为岗崎片段。
三、论述题
1、论述酶竞争性抑制作用的概念及其特点。
答：定义：竞争性抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物
的有效结合，这种抑制作用称为竞争性抑制作用 。
特点：1.竞争性抑制剂（I）与酶作用的底物（S）结构相似
2.抑制剂结合的部位是酶的活性中心
3.抑制作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度，在抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用
4.按米氏方程式推导，当有竞争性抑制剂存在时，Vm 不变，Km增大
2、论述酶原激活的机理与生理意义。
答：机理：酶蛋白分子内的一处或几处断裂，使分子构象改变，形成酶的活性中心。
生理意义：1. 避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化。
2. 使酶在特定的部位和环境中发挥作用，对保护机体具有重要生理意义
3、请用文字写出三羧酸循环基本过程（注明关键酶和脱氢、脱羧反应、产生ATP反应）。 答：