临床生物化学复习重点

第一章 蛋白质结构与功能

单选

1、蛋白质四级结构亚基间通过 非共价键 聚合

2、蛋白质溶液的稳定因素是:蛋白质表面带有 水化膜 和 电荷层 名解:

1、蛋白质二级结构:多肽链中主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。

2、蛋白质三级结构:多肽链所有原子的空间排布。

3、蛋白质四级结构:蛋白质分子中亚基间的空间排布,亚基间相互作用与接触部位的布局。 简答:

维系蛋白质各级结构的的化学键或作用力各有哪些? 一级结构 二级结构 三级结构 力,对于有些蛋白质二硫键也是维系结构的重要因素 四级结构 综合

弱的非共价键 肽键,有些蛋白质还有二硫键 氢键 次级键,主要是疏水作用,其次盐键、氢键、范德华什么是蛋白质变性?变性蛋白质的特征有哪些?举例说明蛋白质变性在医学中的应用。

在理化因素作用下,蛋白质空间结构被破坏,生物学活性丧失及理化性质改变的现象。 生物学活性丧失(最主要) 溶解度降低,易沉淀,粘度增加,易被蛋白酶水解,结晶能力消特征 失 75%酒精、高温和紫外线消毒灭菌(是微生物蛋白质变性) 医学应用 低温条件下制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白制剂。 定义

第二章 核酸的结构与功能

单选:

1、核酸中核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 2、DNA变性是指:互补碱基之间氢键的断裂 3、tRNA:分子量最小,含稀有碱基最多。

5'端起第一个环:以含二氢尿嘧啶为特征的DHU环 第二个环:反密码环 3'端:CCA–OH氨基酸臂 4、hnRNA:mRNA的前体物质 填空:

1、核酸的基本结构单位是 核苷酸 2、tRNA的二级结构呈 三叶草形 ,三级结构呈 L形 。 3、真核生物成熟mRNA的结构特点是5’端有 m7Gppp 结构,3’端有 polyA 结构。

4、Tm值与DNA的 分子大小 和所含碱基中的 G+C比例 成正比。 名解:

1、Tm值:DNA加热变性过程中,50%DNA变性时的温度。 2、核酸分子杂交:热变性的DNA经缓慢冷却过程中,具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间、RNA之间形成杂化双链的现象,称为核酸分子杂交。

3、DNA变性:在理化因素下,DNA双键间氢键断开成单链的过程。

第三章 酶与维生素

单选

1、酶蛋白决定酶促反应 特异性 辅助因子决定酶促反应的 种类与性质 2、酶的特征性常数:Km

3、磺胺类药物的类似物是:对氨基苯甲酸 填空

1、酶催化机理:降低反应活化能

2、必需基团:酶分子中与催化活性密切相关的基团。 3、磺胺类药物的抗菌机理:竞争性抑制 4、酶原激活的实质是:形成或暴露活性中心 名解

1、竞争性抑制作用competitive inhibition:抑制剂与底物的结构相似,

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