名词解释：每章的关键词（英文），就是表达本章中心内容的有实质意义的词汇。
各章重点
第一章 绪论
一、酶工程的概念、分类及其研究内容。生物酶工程的内容、什么是核酶 二、简述酶活力测定方法的原理；酶活力单位；比活力等
第二章 酶的生物合成与发酵生产
一、克隆酶：利用DNA重组技术而大量生产的酶。
二、什么是抗体酶？抗体酶：抗体酶是一类免疫系统产生的、具有催化活性的抗体。 三、酶生物合成的模式
四、一些概念的区别：操纵子与操纵基因 、诱导酶与组成酶、胞内酶与胞外酶、产酶动力学 五、原核酶合成调节的类型有哪些？
六、在酶制剂工业生产中为什么以微生物发酵生产为主？ 七、如何提高酶的产量？
1选育优良的产酶细胞株系（生产组成型酶突变株的筛选，抗分解代谢阻遏突变株的选育，抗反馈阻抑突变株的筛选）2添加诱导物3控制阻遏物浓度 4添加表面活性剂5添加产酶促进剂
第三章 酶的提取与分离纯化
一、细胞破碎的目的、方法及原理。 二、酶抽提的目的及方法。 三、常用沉淀法的种类及原理。
四、常用沉淀法的种类及原理。盐析法分离蛋白质的原理。 五、简述酶分离纯化方法及工艺程序的选择策略。
先选用非特异的、低分辨的技术，去除主要的杂质并使酶溶液浓缩；如沉淀、超滤和吸附等。随后采用高效分离的手段；如离子交换层析、亲和层析。将最昂贵、最费时的分离单元放在最后阶段。如凝胶过滤层析。 六、简述影响酶提取的主要因素及影响规律。 ?
抽提溶质的性质 （酸性酶宜用碱性溶剂抽提，碱性酶宜用酸性溶液抽提，极性大的酶宜用极性溶剂抽提，含有较多非极性基团
的酶宜用有机溶剂抽提。）。 ?
抽提溶剂的用量 （增加用量可以提高酶的提取率。但是过量的抽提溶剂，会使酶的浓度降低，对酶的进一步分离纯化不利。用
量一般为原料体积的3~5倍，最好分次抽提） ?
温度 （提取时温度对酶的提前效果有明显影响。一般来说，适当提高温度，可以提高酶的溶解度，增大酶分子的扩散速度。但
温度过高易引起酶变性失活，所以提取温度不宜过高。要根据被抽提酶的酶学性质选择适宜温度）
? pH 对酶的溶解度和稳定性有显著影响。（为了提高酶的溶解度，提取酶时应该远离酶的等电点，但是溶液pH值不宜过高或过低，
否则容易引起酶变性失活。 ?
其他因素 （在酶的提取过程中，含酶原料的颗粒越小，则扩散面积越大，越有利于提高酶想溶液中扩散的速度。适当的搅拌有
利于提高扩散速度。适当延长提取时间，可以使更多的酶溶解出来，从而提高酶的提取效果） 七、酶的纯化中几个衡量指标 （比活力、纯化倍数、总活力、回收率）
纯化倍数=提纯后比活力/提纯前比活力， 表示提纯过程中纯度提高的倍数。提纯倍数越大，表示该方法纯化效果越好。 总活力＝酶活力单位数×酶液总体积， 即样品中全部酶活力。
回收率＝提纯后酶总活力/提纯前酶总活力×100％ 表示提纯过程中酶损失程度的大小。回收率越高，损失越小。
第四章 酶分子的化学修饰
一、什么是酶分子的化学修饰？有何作用？
二、酶分子的化学修饰：在体外将酶分子通过人工的方法与一些化学基团（物质），特别是具有生物相容性的物质，进行共价连接，从而改变酶的结构和性质。
作用：通过修饰可以使酶分子结构发生某些变化，提高酶的活力，增强酶的稳定性，降低或是消除酶的抗原性等。 三、举例说明酶主链切断修饰。
利用酶分子主链的切断和连接，使酶分子的化学结构及其空间结构发生某些改变，从而改变酶的特性和功能的方法。酶蛋白主链修饰主要是靠酶切/酶原激活法。
胃蛋白酶原—HCL—PH1.5至2--?胃蛋白酶（从N端失去44个氨基酸残基） 四、什么是大分子结合修饰？有何作用？ 五、定点突变技术在酶分子修饰中有什么作用？
作用：通过定点突变技术或是化学方法，将酶蛋白分子中的某个氨基酸残基置换为另一个氨基酸残基，观察其对酶催化反应的影响和变化，分析了解该氨基酸残基在酶催化过程中的作用。
六、酶的蛋白质工程的含义是什么？为什么要进行酶的蛋白质工程？什么是DNA洗牌技术？ 七、什么是基因的定点诱变技术？目前已建立的定点诱变方法主要有哪些？
定点诱变技术：通过取代、插入或缺失克隆基因或DNA序列中的任何一个特定的碱基，从而实现心中体外特异性改变某个基因，这种技术称为定点突变技术。
已建立的定点诱变方法主要有盒式诱变、寡核苷酸引物诱变、PCR诱变
八、简述进化酶？进化酶：在体外模拟自然进化过程（随机突变、基因重组、定向选择或筛选），使基因发生多种变异，最后定向选择或筛选出所需性质或功能的酶，该策略称为酶分子的非合理设计。把通过此方法得到的酶称为进化酶。
第五章 酶与细胞的固定化
一、为什么要进行酶的固定化？
（1）游离酶的稳定性较差：在温度、pH值和无机离子等外界因素的影响下，容易变性失活。
(2)游离酶难于连续化生产：酶与底物和产物混在一起，反应结束后，即使酶仍有较高的活力，也难于回收利用。这种一次性使用酶的方式，不仅使成本较高，而且难于连续化生产。
(3)游离酶给下游的纯化工作带来了难度：酶反应后成为杂质与产物混在一起，无疑给进一步的分离纯化带来一定的困难。
二、固定化酶的概念： 是指固定在载体上或被限制在一定的空间范围内，能连续进行催化反应，且反应后能回收并重复利用的酶。 三、固定化细胞是指固定在载体上并在一定的空间范围内进行生命活动的细胞。也称为固定化活细胞或固定化增殖细胞。 四、与游离酶相比，固定化酶优缺点各在哪里？ 固定化酶优点：
五、固定化方法有哪几类？各类的优缺点及适合范围是什么？
酶固定化的方法很多，主要可分为载体结合法、交联法、包埋法和热处理法等。现分述如下； 六、如何评价一个酶固定化过程的优劣？ 固定化酶的评价指标
1.固定化酶的活力：基本与游离酶相似，但固定化酶一般用重量或单位表面积来表示，如μmol/(min.mg)或μmol/(min.cm2) 2.偶联效率：以载体结合蛋白量（或酶活）占总蛋白量（或总酶活）的百分比。 3.活力回收：固定化酶所显示活力占总溶液酶活力的百分数。
4.相对活力：经固定化后固定化酶所显示活力占被固定的等蛋白量溶液酶活力的百分比。
5.固定化酶的半衰期：在连续测定条件下，固定化酶的活力下降为最初活力一半所经历的时间。可以用实测法或公式推算法。
第六章 酶的非水相催化
一、什么是非水酶学(Non-aqueous enzumology) 和 pH印记（pH-imprinting）、分子记忆。 二、酶在有机介质中的催化特性有哪些？ 三、有机介质酶催化反应的优点？
四、有机相中的水对酶的催化有什么作用？
用非极性有机溶剂取代所有的大量水，使固体酶悬浮在有机相中。但仍然含有必需的结合水以保持酶的催化活性(含水量一般小于2%)。 酶都溶于水，只有在一定量的水存在的条件下，酶分子才能进行催化反应。所以酶在有机介质中进行催化反应时，水是不可缺少的成分之一。有机介质中的水含量多少对酶的空间构象、酶的催化活性、酶的稳定性、酶的催化反应速度等都有密切关系，水还与酶催化作用的底物和反应产物的溶解度有关。
酶分子只有在空间构象完整的状态下，才具有催化功能。在无水的条件下，酶的空间构象被破坏，酶将变性失活。故此，酶分子需要一层水化层，以维持其完整的空间构象。维持酶分子完整的空间构象所必需的最低水量称为必需水 五、影响酶的有机相催化因素有哪些？
酶的种类和浓度：不仅要看酶催化反应速度、还要注意酶的稳定性、底物专一性、对映体选择性、区域选择性、键选择性等。同一种酶，由于来源不同和处理方法（如纯度、冻干条件、固定化载体、固定化方法、修饰方法和修饰剂等）的不同，其特性也会有差别。 底物的种类和浓度:底物最适浓度和在有机相-必需水相间的分配问题 有机溶剂的种类： 2≤lgP≤5
水含量：最适水含量与溶剂的极性有关，溶剂极性越大，最适水含量也越大；而达到最大反应速度的水活度一般在0.5-0.6之间。