《生物化学》作业参考答案
第一章 绪论
一、名词解释：
1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题：
1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？
答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科
都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。
第二章 蛋白质化学
一、名词解释：
1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键： 一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.蛋白质的呈色反应 指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。
二、问答题：
1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理
化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：
（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；
（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。
3.蛋白质有哪些主要生理功能？
答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础 如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、
血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质的参与，说明蛋白质是生命活动的物质基础；
（3）供给能量 蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kj（kcal），在机体供能不足的情况
下，蛋白质也是能量的一种来源。
第三章 核酸化学的练习题
一、名词解释：
1.核苷酸：是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物。
2.核酸的复性：指核酸在热变性后如温度缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构，这种现象称为核酸的复性。
3.核苷：是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷。
4.核酸分子的杂交：指适宜条件下，在复性过程中，具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
二、问答题：
1.核糖核酸有哪三类？在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么？
答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类，即转运RNA(tRNA)、信使RNA(mRNA)和核糖
体RNA(rRNA)。 tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂，能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位，每种tRNA可转运某一特定的氨基酸； mRNA从DNA上转录遗传信息，mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码，在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板，指导蛋白质的合成生物。 rRNA是细胞中含量最多的一类RNA，主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体，在蛋白质生物合成中，起着“装配机”的作用。
2. DNA双螺旋结构模式的要点有哪些？
答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同，方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右
手双螺旋结构，糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分，其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律，A-T、G-C，借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋，每旋转一周包含10对碱基，螺距⒊4nm。维持DNA双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力，互补碱基之间的氢键起重要作用。
第四章 酶
一、名词解释：
1.酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质，又称生物催化剂。
2.结合酶：由酶蛋白和非蛋白（辅助因子）两部分组成，两者结合时才表现其催化活性的复合物，又称全酶。
3.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性的酶的前身物称为酶原。 4.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶。 5.竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似，两者共同竞争同一酶的活性中心，从而妨碍了底物与酶的结合，使酶活性受到抑制。
二、填空题：
1.酶催化作用的特点是（高度的催效率）、（高度的特异性）、（酶活性的可调节性）、（酶活性的不稳定性）。
2.影响酶促反应的因素有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、（PH）、（激活剂）、（抑制剂）。
三、问答题：
1.何谓酶原激活？试述酶原激活的机理及其生理意义。
答：无活性的酶原在一定条件下，受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露出或形成活性中心，
使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活。
酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下，分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽段后，空间结构发生改变，酶的活性中心形成或暴露过程。 意义：1）避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；
2）使酶原到达特定部位才发挥作用，保证代谢的正常进行。
第五章 维生素
一、名词解释：
1.维生素：是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素，本质为小分子有机化合物。 2.水溶性维生素：指能溶解于水溶液中的维生素，包括B族维生素和维生素C。它们是的一类维护人体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物。
3.硫胺素：指维生素B1硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素。
二、填空题：
1.脂溶性维生素包括（维生素A）、（维生素D）、（维生素E）、（维生素K）。 2.维生素缺乏的原因主要有（进食量不足）、（吸收障碍）、（需要量增加）和（某些药物的影响）。
三、问答题：
1.维生素A缺乏为什么会引起夜盲症？ 答：人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质。视紫红质由11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成。维生素A缺乏时，血液循环中供给视黄醇的量不足，因而杆状细胞合成视紫红质的量减少，对光敏感度降低，使暗适应时间延长，甚至造成夜盲症。
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2.TPP、FAD、FMN、NAD、NADP、HSCoA中各含有哪种维生素？维生素与它们的生物化学功能有何关系？
答：TPP—含有维生素B1，为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，参与α-酮酸的氧化脱羧。
FAD—含有维生素B2，构成黄酶的辅酶成分，参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用。 FMN—含有维生素B2，同上。
NAD+—含有维生素PP，构成不需氧脱氢酸的辅酶，参与氧化应中递氢和递电子作用。 NADP+—含有维生素PP，同上。
HSCoA—含有维生素泛酸，是CoA及4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分，参与酰基转移作用。
第六章 糖代谢
一、名词解释：
1.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。非糖物质主要包括乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等，糖异生主要在肝脏中进行。
2.磷酸戊糖途径：糖酵解代谢途径中的一条支路，由6-磷酸葡萄糖开始，生成具有重要生理功能的5-磷酸核糖和NADPH+H+ ，此途径称为磷酸戊糖途径。
3.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2 和 H2O的反应过程。 4.糖酵解：葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解。
5.乳酸循环：在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运送到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，再释放入血被肌肉摄取利用，这种代谢循环途径称为乳酸循环。