名词解释：
等电点:两性电解质净电荷为零时溶液的pH
肽键： 肽键一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键
肽链:由多个氨基酸脱水缩合形成肽键(化学键)连接而成
肽键平面:肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。
二面角：绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N-Cα-C）称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角（N-Cα-C-N）称为ψ，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。
一级结构：是指多肽链的氨基酸序列，也包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键，主要是肽键和二硫键。
二级结构：是指多肽链借助氢键排列成有规则的α螺旋和β折叠等元件
三级结构：是指多肽链借非共价力折叠成特定走向的球状实体，即一条多肽链的完整的三维结构。
四级结构：是指具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚或多聚蛋白质。
超二级结构：在蛋白质中经常看到由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多、有规则、稳定的二级结构组合或二级结构串，称为超二级结构。
结构域：是指花式或二级结构组合的局部折叠区域。
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蛋白质的变性：由于受到某些外力的作用，导致蛋白质三维结构的破坏，原有的活性丧失的现象。
蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可以重新回复到天然构象。 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
盐析法：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏了维持蛋白质溶液的两个稳定因素即水化膜和电荷层，导致 蛋白质的溶解度降低发生沉淀，称为盐析。 亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。 协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的 结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。
酶的活性中心：存在于酶分子表面的具有结合和催化底物形成产物的空间区域。 酶原：某些活性酶的无活性前体蛋白（如果不是酶，则称某蛋白质）
活力单位：酶活力的度量单位。指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
比活力：指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示。酶的比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指标，对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高
Km：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
诱导契合学说：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发
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生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 Ribozyme（核酶）：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。
辅酶：和辅蛋白结合疏松，能用透析和超滤除去。 辅基：和辅蛋白结合紧密，不能用透析和超滤除去。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质等不同的一组酶。
竞争性抑制作用：一般来说，竞争性抑制剂和底物有相似的结构，因此抑制剂也能与酶的活性部位结合，但不能被转化为产物，起着“似是而非，以假乱真”的作用。
酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
酶的共价调节：酶蛋白肽链上的一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。这种酶活性的调节方式称为共价调节。 酶原激活：无活性的酶原形成活性酶的过程。
DNA的变性：核酸双螺旋区因加热、酸、碱和低离子强度的影响，碱基对拆离，双链解开，称为变性。
DNA的复性：去除变性条件后，核酸的两条互补链又恢复双螺旋结构，称为复性
分子杂交：不同种类核酸形成双链，称为杂交
增色效应：当双链变成单链时候，含氮碱基暴露，紫外线吸收变强，称为增色反应。
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减色效应：当单链变成双链时，含氮碱基包埋，紫外线吸收变弱，称为减色反应。 回文结构：双链DNA中含有的两个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构。
Tm：DNA双螺旋结构发生一半变性时的温度
Chargaff定律：：DNA分子组成的规则：①A==T，G==C。A+C=G+T,A+G=C+T。②不同生物种属的DNA碱基组成不同。③同一个体 不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
碱基配对：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A一定与T配对，G一定与C配对。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
问答题：
1.为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
答：蛋白质是生物细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命学科最基本得命题。
2.比较Gly（甘氨酸）、Pro（脯氨酸）与其他常见氨基酸结构的异同。 答：Pro是一个α-亚氨基酸，其余是α-氨基酸；Gly的α-碳原子不是手性碳原子，其余都是。
3.为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？
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举例说明。
答：蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级机构和其功能密切相关。
举例：胰岛素与细胞色素C：血红蛋白异常病变-镰刀形贫血病；核糖核苷酶的变性与复性；血红蛋白的变构效应和输氧功能。
4.为什么说蛋白质水溶液是一中稳定的亲水胶体？
答：（1）球状大分子表面的水膜，将各个大分子分隔开来；
（2）各个球状大分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能相互结合成较大的颗粒。
5.什么是蛋白质变性？变性机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 答：天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，物理、化学性质也发生改变，这种现象被称为变性。
变性机理：破坏了蛋白质分子构象中的次级键。使原来埋藏在分子内部的疏水基团大量暴露出来，使分子表面水化膜破坏，分子结合沉淀。
应用：在医疗上，利用高温高压蒸煮手术器械，用紫外线照射手术室，用75%究竟消毒手术部位的皮肤等。
6.蛋白质变性后又哪些现象出现？并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。
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