生物化学复习题
第一章: 蛋白质的结构与功能
1．蛋白质元素组成，利用何种元素可推算出其在样品中含量？ 2．组成蛋白质的氨基酸基本分类，根据是什么？
3．蛋白质的一级结构与空间结构（二、三、四级，基元）概念，稳定力量。 4．α－螺旋和β－折叠的结构特征。 5．多肽链中氨基酸测定，主要分析方法。 6．蛋白质分子量测定基本方法有几种？ 7．蛋白质变性及理化性质改变的特征
8．何谓蛋白质的等电点（pI）？在酸性或碱性环境中，某一pI的蛋白质带电荷
会一样吗？会带何种电荷？ 9．蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。 10．蛋白质分离纯化基本依据？常用方法。
第二章: 核酸的结构与功能
1．单核苷酸的组成成分，及其各成分之间的连接方式
ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP的组成和中文读法
2．DNA分子一级、二级、三级结构概念 （注意原核与真核生物的相似与区别）
3．参与Pr生物合成的三种RNA（tRNA、rRNA、mRNA）细胞含量、分子大小、稳
定性、构成或构型。 4．核酸的理化性质包含哪几个方面？
5．核酸变性、复性、杂交概念（注意在某一种情况下构型的变化） 6．DNA、RNA分离纯化的基本原则
7．核酸含量的测定方法有几种？方法的建立以何种核酸成分为基础的？
第三章: 酶
1．作为生物催化剂的特点 2．何谓酶的专一性？分几类？ 3．酶分类的根据？分几类？命名分类？ 4．全酶构成？各成分在酶促反应中作用？ 5．金属离子在酶分子中作用？
6．B族Vit辅酶形式是什么？一般有何作用？ 7．酶的活性中心及必需基团？ 8．酶促反应影响因素有哪些？ 9．最适pH，最适T，Km意义。 10．酶高效率的机制？
11．何谓酶的抑制作用？抑制剂分类？
12．竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样？ 对Km，Vmax影响如何？
13．从对酶作用考虑，有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理？ 14．寡聚酶，同工酶，诱导酶。 15．酶的活性单位定义。
第四章: 糖代谢
1．糖的化学本质是什么？糖类在体内有何生理功能？ 2．什么是糖酵解？有何生理意义？
3．何谓有氧氧化？有氧氧化主要分为几个阶段？有何生理意义？ 4．何谓三羧酸循环？有何生理作用？ 5．什么是磷酸戊糖途径？有何生理意义？ 6．什么是糖异生？其生理意义是什么？ 7．试述丙酮酸是如何异生成糖的？ 8．糖原是如何合成和分解的？
9．试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点？
10．食物中的淀粉是怎样被消化吸收的？又怎样转变成肝糖原？
11．比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP的生成与消耗情况。
12．下列反应中各需何种辅助因素或辅酶？各起何作用？ （1）丙酮酸→ 乳酸；（2）葡萄糖 → 6一磷酸葡萄糖； （3）糖原（Gn） → 糖原（Gn＋l） （4）琥珀酰COA→琥珀酸十 HSCoA； （5）丙酮酸十 CO2→草酰乙酸；
（6）3-磷酸甘油醛十 Pi→ 1，3一二磷酸甘油酸；