广 东 药 学 院
教 学 大 纲
课程名称 生物化学与分子生物学
适用专业 药学专业
临床药学专业
生物化学与分子生物学系
2015年2月
一、课程性质、目的和任务
生物化学与分子生物学（biochemistry and molecular biology）是研究生命化学的科学，它是在分子水平探讨生命的本质的一门基础学科，其主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与代谢调节及其在生命活动中的作用。
本课程主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医药学相关的生物化学与分子生物学的进展，包括生物大分子的结构与功能，物质代谢及其调节，基因信息的传递以及其它一些相关的专题知识，为学生学习其它基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。 二、课程基本要求
本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。掌握的内容要求理解透彻，能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用。了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。
考试内容中掌握的内容约占70%，熟悉、了解的内容约占30%，超大纲内容不超5%。 本大纲的参考教材是全国高等学校供药学类专业用教材《生物化学与分子生物学》（张玉斌主编，北京，人民卫生出版社，2015年2月第1版）。 三、课程基本内容及学时分配
生物化学与分子生物学课程的教学内容大体分为四个部分：第一部分主要讨论生物分子的结构和功能，主要有蛋白质的结构与功能，核酸的结构与功能，酶等相关内容；第二部分主要探讨物质代谢、能量代谢及代谢调节等，主要有生物氧化，糖代谢，脂质代谢，氨基酸代谢，核苷酸代谢，非营养物质代谢等相关内容；第三部分主要探讨分子生物学中遗传信息传递等的相关内容，主要涉及基因与基因组，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及其调控，基因重组技术，细胞信号转导，癌基因、基因诊断与基因治疗等相关内容。
本课程药学专业总学时108学时，其中理论课72学时，实验课36学时；临床药学专业总学时99学时，其中理论72学时，实验27学时。
理论课大纲中的图示说明：下划线“ ”为掌握的内容；下划线“ ”为熟悉的内容；没有划线的为了解的内容。
绪论（1学时）
一、生物化学与分子生物学的概念。 二、生物化学与分子生物学研究的主要内容：生物分子的结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息表达与调控。
三、生物化学与分子生物学发展简史。
四、生物化学与分子生物学在药学中的应用。
第一篇 生物分子结构与功能
第一章 生物化学与分子生物学基础（0学时）
一、化学基础：生物体元素组成；化学键；官能团；立体结构；水是生命的支持物质；生物大分子的特性。
二、物理学基础：热力学；物理学方法的应用。
三、细胞生物学基础：原核生物；真核生物；细胞增殖。
四、进化与遗传学基础：化学进化产生分子；RNA可能是最早的生命分子；DNA是遗传信息的载体；基因的生物学功能；生物信息学的应用。
第二章 蛋白质的结构与功能（5学时）
一、蛋白质的生物学功能。
二、蛋白质的化学组成：1.蛋白质元素组成及元素组成特点。2.蛋白质的基本结构单位——L-?-氨基酸：氨基酸的结构通式，20个基本氨基酸的结构式，氨基酸的三字符号，一字符号。3.氨基酸的分类。4.氨基酸的性质：一般性质，等电点，紫外吸收，茚三酮反应等。
三、肽的结构与功能：肽键；肽；多肽链；N末端和C末端；多肽链的方向性；氨基酸残基，蛋白质；生物活性肽：谷胱甘肽的结构与功能；多肽类激素和神经肽的结构与功能。
四、蛋白质的结构：1.蛋白质的一级结构：定义、结构特点。2.蛋白质的二级结构：定义；肽单位；二级结构的主要类型及结构特点；超二级结构，模体。3.蛋白质的三级结构：定义、稳定力、结构域。4.蛋白质的四级结构：定义、稳定力，亚基。
五、蛋白质结构与功能的关系：1.蛋白质一级结构与功能的关系。2.蛋白质空间结构与功能的关系。
六、蛋白质的重要性质：1.蛋白质的两性电离与等电点。2.蛋白质的胶体性质：蛋白质的胶体性质，稳定蛋白质胶体的主要因素。3.蛋白质变性与复性。4.蛋白质沉淀。5.蛋白质的紫外吸收。6.蛋白质的呈色反应：茚三酮反应，双缩脲反应，酚试剂反应等。7.蛋白质的免疫学性质。
七、蛋白质的分离纯化与含量测定。 八、蛋白质的分类。
第三章 核酸的结构与功能（5学时）
一、核酸的生物学功能。
二、核苷酸的结构与性质：1.核苷酸是核酸的基本组成单位：碱基、核糖、脱氧核糖、核苷、脱氧核苷、核苷酸、脱氧核苷酸，环核苷酸，多磷酸核苷酸等的结构。2.核苷酸的性质。
三、DNA的结构与功能：1.DNA的一级结构：核苷酸的连接方式；核酸链的方向性；核酸一级结构的定义；核酸一级结构的书写方式。2.DNA的二级结构：B型DNA的结构特点；DNA二级结构的多样性。3.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装。4.DNA的功能。
四、RNA结构与功能：1.RNA的一级结构的特点。2.RNA的空间结构：（1）tRNA：二级结构特点，三级结构的特点，生物学功能。（2）mRNA：二级结构特点，生物学功能。（3）rRNA：二级结构特点，生物学功能。（4）其他小分子RNA：分类与功能。
五、核酸的理化性质与分离纯化：1.核酸的一般性质：分子大小；溶解度与黏度；酸碱性等。2.核酸的紫外吸收。3.核酸的变性与复性与杂交。4.核酸的提取与含量测定。
第四章 维生素与无机盐（0学时）
一、维生素的定义、命名、分类。
二、水溶性维生素：B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、?-硫辛酸、C等的俗名、化学本质及化学性质、生物学作用、缺乏症与中毒。
三、脂溶性维生素：A、D、E、K等的俗名、化学本质及化学性质、生物学作用、缺乏症与中毒。
四、微量元素：微量元素的定义；铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟等的生物学作用。 五、钙、磷及其代谢。
第五章 酶（6学时）
一、酶是生物催化剂：1.酶概念。2.酶催化反应的特点。3.酶的分类与命名。
二、酶的组成与结构：1.酶的化学本质：单纯酶，结合酶的概念；全酶、酶蛋白、辅助因子的概念。2.酶蛋白与酶活性中心：酶活性中心的定义；必需基团、结合基团、催化基团、活性中心外的必需基团的概念和功能。3.酶辅助因子与功能：无机离子对酶的作用；维生素与辅酶的关系；蛋白质类辅酶：概念与功能。4.酶的结构与功能：酶活性中心与酶作用的专一性；空间结构与催化活性的关系；酶原：概念，酶原的激活的本质，生物学意义。
三、作用的机制：1.酶能显著降低反应活化能。2.酶催化反应的化学原理：诱导契合学说；中间复合物学说；酶催化反应的一些化学机制：趋近与定向效应，底物变性与张力，共价催化，酸碱催化等。
四、酶促反应动力学：1.底物浓度的影响：米氏方程式、Km与Vm的意义。2. pH的影响。3.温度的影响。4.酶浓度的影响。5.激活剂的影响。6.抑制剂的影响：不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用的概念。可逆性抑制作用：竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；非竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；反竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；酶竞争性抑制在医学上的应用：磺胺类药物的作用机理；过渡态类似物物、自杀底物的影响。
五、酶的分离提纯、活性测定与活性调节：1.酶的分离纯化。2.酶活力测定：酶活性，酶的比活性，酶的纯化倍数，酶产率的定义。3.酶活性的调节：共价修饰调节；别构调节。4.酶含量的调节。
六、重要的酶类及应用：寡聚酶，同工酶，诱导酶，别构酶，核酶，抗体酶，固定化酶的概念及应用。
七、酶在医药学上的应用。
第二篇 物质代谢与调节 第六章 生物氧化（4学时）
一、生物氧化概述：1.生物氧化的的概念及特点。2.生物氧化反应类型。3.生物氧化酶。