11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD 20AD 21BCE [评析]：
1． 酶的特点有高度催化效率；高度特异性；酶可调节性；高度不稳定性。
2． 可被蛋白酶水解，其产物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白质的理化性质，凡可使蛋白变性的
因素均可使其失活，具有和蛋白质一致的颜色反应。可反复重结晶，比活性不变。
3． 与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法易与酶蛋白分离的辅助因子称为辅酶。B族维生素参与辅酶的组
成。对于结合酶，辅酶（基）参与活性中心的组成，在化学反应，起传递化学基团的作用。
4． 酶蛋白与辅酶的关系是：一种酶蛋白只能与一种辅酶结合生成一种全酶，催化一种反应，而一种辅酶可
与多种酶蛋白结合生成不同全酶，催化不同反应。因而酶蛋白决定反应专一性，辅酶则具体参加反应。两者单独存在时均无活性，只有结合成全酶，才有活性。
5． 酶活性中心是酶分子上必需基团靠近但又构成一定间构型的区域，它只是酶分子的一小部分，具有三维
结构。一般由位于一条多肽链的一些部位或几条多肽链上的空间构型上邻近的几个氨基酸残基组成的。一般与底物以非共价键结合。
6． 酶的辅助因子可以是金属离子或小分子有机化合物。小分子有机化合物中常含有B族维生素。
7． 酶活性中心内的必需基团的作用是与底物结合，催化底物转变成产物。活性中心外的必需基团用于维持
酶活性中心应有的空间构象。
8． 酶的专一性（特异性）分为三种类型：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性；
9． 当Km≈Ks时，Km可代表酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，Km愈大，酶对底
物的亲和力愈小。
10．非竟争性抑制剂是与酶活性中心外的部位相结合，这种结合不影响酶与底物的结合，抑制剂与底物无
竞争关系，但生成的酶-底物-抑制剂中间复合物，不能生成产物和酶。非竟争性抑制作用的特征是表观Km不变，Vmax下降。
11．酶反应介质的PH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度，也可影响底物和辅酶的解离
程度，从而影响酶与底物的结合。
12．林-贝氏方程式是米曼氏方程的双倒数方程，通过转换将米曼氏方程的距形曲线转变为直线。
13．变构酶常由2个以上亚基组成。除有与底物结合的催化部位外，还有与变构剂结合的调节部位。催化
部位与底物结合催化底物转变成产物。调节部位的作用可调节酶促反应速度。变构酶受变构剂影响发生变构后可使酶的活性提高或降低。
14．某些底物、激素、药物等可加速酶合成，这些化合物称为诱导剂。
15．LDH有5种同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它们催化相同的反应，
但可有不同的功能。例LDH1其作用主要使乳酸脱氢生成丙酮酸，便于心脏利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸还原为乳酸，有利于骨骼肌进行酵解。同工酶是由酶蛋白结构不同，所带电荷不同，可用电泳法将其分开。
16．维生素C、维生素E、还原型谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可防止疏基酶被氧化。
17．以酶原形式分泌的酶有消化道内的蛋白酶和血浆中参于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝
乳蛋白酶、羧肽酶、弹性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。
18．变构酶与符合米氏方程的酶不同，其V对[S]作图不呈距形双曲线，而呈现S形曲线。
19．组氨酸残基的咪唑基、丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的巯基以及谷氨酸残基的γ羧基是构成酶活
性中心的常见基团。
20．NAD+含维生素PP，FAD含维生素B2。NAD+和FAD都是脱氢酶的辅酶，二者结构中都含有AMP，都
是二核苷酸。 三、名词解释
1． 酶:是由活细胞产生的，对底物具