第一章 糖类
1、糖的定义，命名及生物学作用。 2、解释单糖溶液的变旋现象。 3、小结单糖的化学性质。 4、几种鉴定糖的反应（Fahling Benedict试验、溴水（pH6）试验、Seliwanoff 试验、Bial反应、Molish试验、蒽酮反应）。
5、重要单糖及其衍生物的作用。
6、寡糖的命名规则，常见二糖（麦芽糖、蔗糖、乳糖、纤维二糖）糖苷键类型。 7、环糊精的结构特点及用途
8、淀粉、糖原、纤维素、壳多糖的结构特点与功能。 9、糖蛋白中糖肽键的类型，糖链的生物学功能。 10、GAG和PG的结构特点及生物学功能。
第二章脂质与生物膜
1、 阐述生物膜模型及结构特点。 2、 阐述生物膜的两侧不对称性。 3、 阐述膜转运的不同方式。 4、 试述脂质的分类与结构特点。
5、 猪油的皂化价是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化价是246～265，碘价是8～10。这些数值说明猪油和椰子油的分子结构有什么差异？
6、 1-软脂酰-2-硬脂酰-3-月桂酰甘油与磷脂酸的混合物在苯中与等体积的水震荡，让两相分开后，问哪种脂类在水相中的浓度高？为什么？
7、 1mol某种磷脂完全水解可得油酸、软脂酸、磷酸、甘油和胆碱各1mol。（1）写出这种磷脂最可能的结构式；（2）是甘油醇磷脂还是鞘氨醇磷脂；（3）是卵磷脂还是脑磷脂
第三章蛋白质
1. 举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？
2. 蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？
3. 哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？在pH7.0时哪些氨基酸带正电？哪些带负电？
4. 什么是氨基酸的pK值？什么是氨基酸的pI值？二者有何区别？ 5. 为什么几乎所有蛋白质在280nm处，均有强吸收？ 6. 用电泳法分离氨基酸的原理是什么？
7. 氨基酸有哪些重要化学反应？这些反应在蛋白质分析上有何用途？
8. 什么是肽键，肽链？为什么说肽键有双键性质？为什么说肽单位是刚性平面？ 9. 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？ 10. 简述α－Helix与β－Sheet的特点？
11. 什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？ 12. 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理 13. 以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。
14. 如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？ 15. 某氨基酸溶于pH 7.0的水中，所得溶液的pH为6.0，问此氨基酸pI是
大于6.0，小于6.0，还是等于6.0？若所得溶液的pH为8.0，问此氨基酸的pI是大于8.0，等于8.0或小于8.0？
16. 根据氨基酸的pK，计算pI，若三者的混合溶液的pH为6.5，在电场中各向何处移动？ Ala，pK1＝2.34，pK2＝9.69
Glu，pK1＝2.19，pK2＝4.25，pK3＝9.69 Lys，pK1＝3.52，pK2＝8.95，pK3＝10.53 17. 怎样证明蛋白质分子中有肽键存在？
18. 在pH6.0时，将Gly，Ala，Glu，Lys，Arg和Ser的混合物进行电泳 （1）哪种氨基酸向阳极移动最快？ （2）哪种氨基酸向阴极移动最快？
（3）哪种氨基酸几乎停止在原点而不向前移动？ 19. 怎样分析蛋白质的纯度？ 20. 怎样测定蛋白质的分子量？ 21. 简述免疫球蛋白的结构特点。 22. 名词解析
超二级结构、结构域、Bohr效应、分子伴侣（Chaperonin）
第四章核酸化学
1. 简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？ 2. 简述DNA双螺旋结构的特点
3. 简述RNA有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点
4. 核酸分子中的糖苷键均为____型糖苷键。糖环与碱基之间的连键为____键，核苷与核苷之间通过____键连接形成多聚体。
5.核酶主要有哪几种类型？各催化什么反应？用表格的形式总结水解核酸的酶：种类、催化的底物、催化的作用点、催化条件
6. 寡核苷酸链 U A A G C C C A U G U G C A U G A (1) 用RNase T1水解，(2)用RNase I水解，
(3)用牛脾磷酸二酯酶水解 试分别写出相应的水解产物 7.对一双链DNA而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则 (1)互补链中（A+G)/(T+C)=？
(2)在整个DNA分子中（A+G)/(T+C)=？
(3)如一条链中（A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？ (4)在整个DNA分子中（A+T)/(G+C)=？ 8.核酸在260nm附近有强吸收，这是由于____； 9.双链DNA中____含量多，Tm值会高？
10.写出DNA变性、复性的定义，引起变性的因素和复性所需的条件。
第五章酶化学
1、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及个性。
2、酶的分类及其特点是什么？举例说明酶的国际系统命名法与酶的编号。 3、什么是核酸酶，什么是抗体酶？各有何特点？ 4、如何解释酶作用的专一性-诱导契合学说？
5、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位为每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量，请计算:1)酶溶液的蛋白浓度及比活。2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。 6、总结可逆抑制的类型与特点。并根据下表，作图判断抑制剂类型。
[s]mmol/L 2.0 3.0 4.0
10.0 15.0
每小时形成产物的量umol(无抑制) 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0
每小时形成产物的量umol(有抑制) 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3
7、什么是同功酶？各有何特点？
8、阐述酶具有高效率及高度专一性的机理。举例说明。
第六章维生素与辅酶
1、简述脂溶性（四类）和水溶性（八～九类）维生素的结构特点，功能与缺乏症等。
第七章激素
1、激素的特点及分类（化学本质）。
2、重要激素（以课堂举例为主）的化学本质及功能。 3、什么是第二信使学说？什么是级联放大作用？ 4、激素分泌的调节。
第八章生物能学与生物氧化
1、什么是生物氧化？有何特点？
2、简述两条呼吸链的组成，排列顺序及各组成成分的递氢、递电子机制。 3、高能化合物有哪几类？各举一例。
4、什么是底物水平磷酸化？什么是氧化磷酸化？有何不同？简述两条呼吸链中
ATP的形成部位。什么是P/O比值？有何生物学意义？ 5、什么是呼吸链抑制剂？举例说明并指出抑制部位。 6、什么是解偶联作用？举例并说明解偶联机制是什么？ 7、用化学渗透学说解析氧化磷酸化机制。
第九章糖代谢
1、乙醇发酵，糖酵解与有氧氧化有何不同？
2、简述葡萄糖有氧氧化的反应过程，三阶段各产生几个ATP 生理意义，关键酶及重要调控因素。 3、什么叫磷酸戊糖途径？该途径分几个阶段？各有何特点？有何生理意义？关键酶及重要调控因素。
4、怎样由葡萄糖合成糖原？糖原如何分解为葡萄糖？为什么肌糖原不能直接分解为血中葡萄糖？ 5、什么是糖异生？丙酮酸、乳酸、甘油怎样转为葡萄糖？有何生理意义？什么是Cori循环？ 6、什么是光反应，什么是暗反应？什么叫Calvin循环？ 7、讨论血糖的来源与去路及恒定因素。
第十章脂代谢