山东大学（生物化学）题库2
1.糖类化合物有哪些生物学功能？ 2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？ 3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？
4.纤维素和糖原都是由D-葡萄糖经1→4连接的大分子，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们的物理性质和生物学功能上有很大的差异？- 5.5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点 ----------答案 6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？---答案
7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？
---------------------------------------------------------------------------------答案 8.判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？
-------------------------------------------------------------------------------------------答案 9.甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的pKa是2.34？------------------------------------------- -------答案
10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和His的混合液中pH3.9进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如Gly和Leu在纸电泳时迁移率会稍有差别？
11.（1）由20种氨基酸组成的20肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由20种氨基酸组成的20肽，若在肽链的任一位置20种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽链？----------------------------------------------答案 12.在大多数氨基酸中， -COOH的pKa都接近2.0， -NH 的pKa都接近9.0。但是，在肽链中， -COOH的pKa为3.8，而 -NH3＋ 的pKa值为7.8。你能解释这种差别吗？----答案
13. -螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质相关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成 螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚异亮氨酸pH7.0；(3) 多聚精氨酸pH7.0；(4) 多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5； (6) 多聚苏氨酸pH7.0； (7) 多聚羟脯氨酸pH7.0.-答案
14.球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化？----------------------------------------------------------------------答案
15.血红蛋白 亚基和 亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。--------------------------------------------------答案 16.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。
--------------------------------------------------------------------------------------答案
17.（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和DNA分子的复杂性和研究难度来说明这一观点。----------------------------------------------------------------------------------答案 18.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。--------------------------------------------------答案
19.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A） 链143残基位置含有Ser,而成年人 链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向 亚基之间的中央空隙。（1）为什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？（2）Hb F对2，3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。--------------答案 20.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？-----------答案
21.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。-----------------------------------------------------------------------------------答案
22.凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？-------------------------------------------------------------------------------------------答案 23.一种蛋白质的混合物在pH6的DEAE-纤维素柱中被分离，用pH6稀盐缓冲液可以洗脱C，用pH6的高盐缓冲液，B和A依次被洗脱，用凝胶过滤测定得A的Mr 是240000，B的Mr是120000，C的Mr是60000。但SDS-PAGE只发现一条带。请分析实验结果。---------------------------------答案
24.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？------答案
25.Vmax与米氏常数可以通过作图法求得，试比较v-[S]图，双倒数图，v-v/[S]作图，[S]/v-[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点？-----------------------答案
27.在很多酶的活性中心均有His残基参与，为什么？-答案 28.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
----------------------------------------------------------------------------------------------答案 29.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？
--------------------------------------------------------------------------------------答案 30.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?---------------------------------答案 31.辅基和辅酶在催化反应中起什么作用？它们有何不同？-------------------------------答案 32.哪些因素影响酶的活性？酶宜如何保存？-------------------------------------------答案
33.某酶的化学修饰实验表明，Glu和Lys残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据pH对酶活性影响研究揭示，该酶的最大催化活性的pH近中性。请你说明这个酶的活性部位的Glu和Lys残基在酶促反应中的作用，并予以解释。--------------------------------------------------答案 34.某物质能可逆抑制琥珀酸脱氢酶的活性，但不知道该抑制剂属何种抑制剂。你将如何证实该物质是什么类型抑制剂。------------------------------------------答案
35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同属丝氨酸蛋白酶类，具有相同的电荷转接系统，当胰蛋白酶102位的Asp突变为Ala时将对该酶（1）与底物的结合和（2）对底物的催化有什么影响？--------------------------答案
36.当抑制剂能选择性地和不可逆地与酶的活性部位的残基结合，从而能帮助鉴别酶时，这类抑制剂就可以称为亲和标记试剂。已知TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂，它通过使蛋白质His烷基化而使其失活。（1）为胰蛋白酶设计一个类似TPCK的亲和标记试剂还可以用于什么蛋白质？------------------------------答案
37. 酶的疏水环境对酶促反应有何意义？----------------------------------------------答案 38.同工酶形成的机制是什么？同工酶研究有哪些应用？---------------------------------答案
39.一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分[A]=0.30，[G]=0.24，（1）请推测这一条链上的[T]，[C]的情况。（2）互补链的[A]，[G]，[T]和[C]的情况。-----------------------40.如何看待RNA功能的多样性?-------------------------------------------------------答案