生物化学名词解释和问答题
第一章 蛋白质
1．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
2. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 3．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
4．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 5．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 6．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 8．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
9．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
10．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
11．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
12．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
13．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
14．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 第二章 核酸 15. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 第三章 酶与辅酶
16．米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
17．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
18．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
19．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。
20．激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
21．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
22．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
23．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
24．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
25．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示： 活力单位数 比活力= 蛋白质量（mg）
26．活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
第四章 生物氧化与氧化磷酸化
27． 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。 28． 氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。
29、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。 30． 底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外，在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP。 五章 糖 代 谢
31．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
32．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
33．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。 34．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。
35．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代
谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。 第六章 脂类代谢
36. 柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP 将柠檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA 的循环。 第八章 含氮化合物代谢
37．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。 38．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
39．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。 40．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A 和乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸称为生酮氨基酸。
41．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。 1.蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？ 蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。 2、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质 ②高分子性质 ③胶体性质 ④紫外吸收性质⑤呈色反应 3、tRNA三叶草结构的特点是什么？
①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。
②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。 ③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。
④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。
⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。 4、简述酶促反应的特点。
①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍 ②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应
③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感 ④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征 ⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节
5、说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。
糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能
脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇 6、简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。
①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料
②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底