第二章
一、比较
核酸
mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能
mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。
1. mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。
2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3’-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④ TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。 3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点
1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5‘—3’，另一条由3‘—5’)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。
2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。
3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm.
4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。
5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章 蛋白质 简述蛋白质α-螺旋和β-折叠
α-螺旋 多肽链骨架，围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成形成棒状的螺旋结构，其主要特点有：
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。 ②螺旋形成是自发的。 ③每隔3.6
个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。 ④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。 ⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
β—折叠 是指蛋白质分子中两条平行或方向平行主链中伸展的同期折叠的构像，主要特点有：
①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
④平行的β－折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.
简述蛋白这的变性机理，并概要说明变性的特点。
1.蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下
其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3能引起蛋白质变性的因素：物理因素有：加热、冷冻、高频率的声波及超声波处理、紫外线、放射线、高压、强烈振荡、搅拌、研磨、表面张力等。 化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂如酒精、丙酮、尿素、胍、重金属盐类、表面活性剂以及生物碱等。 3、变性的特点： （一）生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。 （二）某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加 蛋白质分子凝聚从溶液中析出，因此粘度增加，扩散系数降低。 （三）生物化学性质的改变
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性
作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
第四章、酶 酶作为生物催化剂具有什么特点
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 4、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 5.有些酶的催化性与辅因子有关。
6.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。 何为竞争抑制和非竞争抑制？二者有何异同？
竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。类似抑制剂一般与酶的天然底物机构相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合，抑制酶的活性 非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 ，有些抑制剂与酶活性中心以外的必要基团结合，但不影响酶与底物的结合酶与底物也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶---底物---抑制剂复合物不能进一步释放产物，至酶失活。
共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。都起抑制作用。 不同点：
（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不变。
（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、